INMUNOGLOBULINAS
Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina.
Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados,
disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar
elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
Inmunoglobulina A:
corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se encuentra específicamente
en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o las lágrimas. Actúa
protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto
con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la
leche.
Inmunoglobulina M:
representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los linfocitos B
naïve unida a su membrana plasmática. Se manifiesta en la respuesta primaria
activando el sistema del complemento.
Inmunoglobulina D: aparece
en muy baja concentración (1%). Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas
por los linfocitos B naïve. Su función puede estar relacionada con la
activación de estas células. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina
G, aunque varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas
proteicas.
Inmunoglobulina E: se
encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y secreciones al exterior
(0'002%). Sin embargo, su concentración aumenta en los procesos alérgicos.
La principal función de los
anticuerpos consiste en reconocer y unirse al antígeno, para la destrucción de
éste. Para conseguir este fin, el dominio constante de la inmunoglobulina puede
activar los siguientes mecanismos:
Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina.
Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados,
disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar
elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
El anticuerpo típico está constituido
por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por
ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con
cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B.
Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada
que posean.
Aunque la estructura general de todos
los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual
permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo
ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región
hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una
"diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno. Esta enorme diversidad de anticuerpos
permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos.
La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo.
Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente
específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse
solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes
que componen un organismo.
Las
inmunoglobulinas constan de distintos dominios, que a su vez se agrupan en las
dos cadenas pesadas (rojo y azul) y las dos cadenas ligeras (verde y amarillo)
del anticuerpo. Los dominios de la inmunoglobulina están compuestos de entre 7
(en el caso de la IgC) y 9 (IgV) plegamientos β.
Los isótopos de inmunoglobulina que aparecen en la especie humana son las
inmunoglobulinas A, D, E, G y M.
Inmunoglobulina G: Es la más
abundante (80% del total de inmunoglobulinas). Se une rápidamente con
macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del microorganismo. Puede
atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna. Por ello, es
responsable de la inmunidad fetal y la del recién nacido
Inmunoglobulina A:
corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se encuentra específicamente
en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o las lágrimas. Actúa
protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto
con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la
leche.
Inmunoglobulina M:
representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los linfocitos B
naïve unida a su membrana plasmática. Se manifiesta en la respuesta primaria
activando el sistema del complemento.
Inmunoglobulina D: aparece
en muy baja concentración (1%). Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas
por los linfocitos B naïve. Su función puede estar relacionada con la
activación de estas células. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina
G, aunque varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas
proteicas.
Inmunoglobulina E: se
encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y secreciones al exterior
(0'002%). Sin embargo, su concentración aumenta en los procesos alérgicos.
La principal función de los
anticuerpos consiste en reconocer y unirse al antígeno, para la destrucción de
éste. Para conseguir este fin, el dominio constante de la inmunoglobulina puede
activar los siguientes mecanismos:
Ø Activación
del sistema del complemento, que termina con la lisis del microorganismo.
Ø Opsonización
de los microorganismos. Los anticuerpos se unen al antígeno, presentándolo a un
macrófago para su destrucción.
Ø Precipitación
de toxinas disueltas en el plasma. Así, son fácilmente destruidas por los
macrófagos.
Ø Aglutinación
de antígenos en una determinada zona, facilitando la acción de los fagocitos y
los linfocitos.
Ø Activación
de linfocitos.
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